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蛋白质是生命活动的执行者，除了催化数千种化学反应，蛋白质还在生物的身体结构、信息传递、生物防卫等方面起不可缺少的作用。不同的生理功能不仅需要不同的蛋白质，还需要蛋白质分子形成各自的结构和形状。而蛋白质分子是由不分支的肽链组成的，从新合成的肽链到具有特定三维结构和有生理功能的蛋白质，需要复杂精细的肽链折叠过程。由于各种折叠方式之间的能量差别甚小，许多因素，包括自身浓度的变化、分子中一部分肽链缺失或者延长、基因突变引起的氨基酸残基改变、环境中酸碱度改变、离子浓度变化、周围的分子环境变化等，都能够使肽链的折叠方式发生改变。肽链折叠方式改变的后果之一，就是形成特殊的b-折叠：肽链中彼此平行而又方向相反的区段以氢键联系，形成片状结构，多个分子的这种片状结构还能逐层叠加，形成纤维状的聚合物。不仅如此，这样的结构还会使“正常”的蛋白也改变折叠方式，变成和自己一样的结构，因此这些结构的蛋白质具有“传染性”，也就是能够复制自己的结构，统称“传染性蛋白”，从英文的Prion一词意译而来。在许多情况下，这种“折叠错误”的蛋白会丧失原有的生理功能，而且其聚合物对细胞有害，引起疾病，包括疯牛病、痒羊病、人类的克-雅氏病、老年痴呆、帕金森氏症、杭廷顿氏症等中枢神经系统病症。除了这些疾病，折叠错误的蛋白还可以沉积在身体各处，引起各式各样的“淀粉样变性病”（Amyloidosis）。另一方面，Prion型的蛋白由于其稳定性和特殊结构，又可以获得新的生理功能，在生物材料的建造，物质储存、作为黑色素和牙釉合成时的模板、动物的长期记忆、以及免疫系统的信息传输中发挥重要作用，即一些传染性蛋白也能够发挥正常的，甚至不可替代的生理功能。本文以三个部分分别介绍传染性蛋白被发现的历史和形成机制、传染性蛋白所引起的疾病（负面），以及传染性蛋白执行的正常生理功能（正面）。
DNA（deoxynucleic acid，其中下面带横线的字母被用于缩写中）是由四种脱氧核苷酸线性相连组成的生物大分子，这四种脱氧核苷酸叫做脱氧腺苷酸、脱氧鸟苷酸、脱氧胞苷酸和脱氧胸苷酸，分别用英文字母A、G、C、T代表。“脱氧”（deoxy）不是说这些核苷酸分子中没有氧原子，而是这些核苷酸的组成成分之一的核糖中，一个羟基（-OH）被氢原（-H）子取代，所以少一个氧原子。这四种脱氧核苷酸在DNA中的排列顺序（即序列）就是DNA储存信息的方式，类似于英文用26个字母按一定顺序排列写出含有信息的文章。在这些信息中，一种是为蛋白质中的氨基酸序列编码的，每三个核苷酸序列对应一种氨基酸，例如GAT对应天冬氨酸，GAA对应谷氨酸，AGA对应精氨酸，CAC对应组氨酸等，叫做为蛋白编码的“三连码”（triplet code）。这些信息在基因表达（即信息输出时）时先转录（transcription，意思是“信息转抄”）在mRNA上，即以DNA为模板合成mRNA。被合成的mRNA分子和模板DNA分子有相同的序列，包括为蛋白编码的三联码，只是脱氧胸苷酸T变成了尿苷酸U，脱氧核糖变成了核糖。合成的mRNA分子再作为DNA的“替身”，在核糖体中指导蛋白质分子的合成，核糖体按照mRNA分子中三联码出现的顺序，把对应的氨基酸依次加上，蛋白质就被合成了。这个过程叫做“转译”（translation），意思是核苷酸序列中存储的信息到这一步才被“翻译”为蛋白分子中的氨基酸序列。
蛋白质引起传染性疾病的原因是因为分子结构发生改变
“正常”的prion蛋白位于细胞膜的表面，通过糖脂与细胞膜相连，叫做PrPc，其中的“c”表示“cellular”，其生理功能还不很清楚。相反，引起疾病的Prion蛋白形状改变，叫做PrPsc，其中“sc”表示“scrapie”，即引起痒羊病的蛋白质。更重要的是，这种改变了形状的prion蛋白自身能够作为模板，将“正常”的prion蛋白变成自己的形状，即不断地把PrPc变成PrPsc，使得体内的PrPsc越来越多，形成纤维状的聚合物，再积累形成“淀粉样”（amyloid）的斑块，导致神经组织的损伤。
蛋白质分子中肽链的折叠机制
这四根化学键中，一根连上一个氨基（-NH2），一根连上一个羧基（-COOH，其中的两个氧原子都和碳原子相连，其中一个氧原子还和一个氢原子相连），第三根连上一个功能基团，第四根连上一个氢原子。一个氨基酸分子上的氨基和另一个氨基酸分子上的羧基可以彼此反应，脱掉一个水分子而连到一起，形成“肽键”（peptide bond，-CO-NH-，其中的氧原子只与碳原子相连，氢原子只与氮原子相连）。多个氨基酸分子这样线性相连，就形成“肽链”（peptide）。第三条化学键所连的功能基团不参与肽链的形成，朝一侧伸出，像长绳子上横向伸出的短绳子，成为“侧链”。肽链卷曲成为最后功能状态的形状，就是我们通常所说的“蛋白质”（protein）。
肽链改变形状的机制清楚了，现在的问题是，肽链是怎么折叠成具有一定三维结构的分子的？这就是一个非常复杂的过程了，因为牵涉的力作用点数量太多，就连目前世界上功能最强大的计算机都无法加以模拟，但是我们可以形象地加以描述。肽链折叠的过程，总的来说就是分子内的电荷彼此相互作用，包括肽键上的电荷和侧链上的电荷，以及这些电荷与环境中分子相互作用的结果。
还有一些肽链部分既不在a-螺旋中，也不在b-折叠中，肽键的结构常常是无定形的。所以蛋白质分子中肽链的形状可以分为三类，在a-螺旋中的，在b-折叠中的，以及不在这两种结构中的。这三种结构各有自己的空间排布形式，在不同方向上的光学性质也不一样，对左旋圆偏振光和右旋圆偏振光的吸收程度不同，称为“圆二色性”（Circular Dichroism, CD）。通过测定蛋白物质的圆二色性，就可以知道其中a-螺旋和b-折叠的含量。
传染性蛋白的结构特点和传染性的由来
不仅如此，PrPsc中的b-折叠还会作为模板，“诱使”PrPc蛋白也形成同样的b-折叠，也就是变成PrPsc的分子结构。换句话说，PrPsc蛋白有以自身为模板，以PrPc为原料，“复制”自己的能力。这正是这种形式的蛋白质具有传染性的原因。即使到了新的动物体内，它也能够把该动物的PrPc改变成为PrPsc，即在新的动物中复制自己。